Geen duidelijke winnaar wat betreft efficiëntie van antivries-eiwitten
Vanaf het moment dat bioloog Arthur DeVries in 1960 antivries-eiwitten ontdekte in vissen op Antarctica, zijn wetenschappers bezig geweest het mysterie van deze opmerkelijke eiwitten te ontrafelen. Dankzij de eiwitten in hun lichaamsvloeistoffen bevriezen deze vissen en andere extremofielen niet in hun koude leefomgeving. De antivries-eiwitten, waarvan verschillende variaties bestaan, hechten zich aan kleine ijskristallen en remmen zo hun groei af. Dus hoewel er ijs in het bloed kan ontstaan, zijn de kristallen zo klein dat het bloed zijn functies behoudt.
In de afgelopen decennia zijn veel stappen gezet om de werking van de antivries-eiwitten te doorgronden, maar toch bleef een aantal belangrijke vragen onbeantwoord. Dankzij een internationale samenwerking tussen experts in Nederland (TU/e en FOM-instituut AMOLF), de Verenigde Staten (University of Illinois) en Canada (Queen's University) zijn onderzoekers er nu in geslaagd belangrijke puzzelstukjes op hun plaats te leggen. Ze publiceerden hun bevindingen op 2 maart in PNAS.
Twee manieren
Antivries-eiwitten werken op grofweg twee manieren. Enerzijds verlagen ze de temperatuur waarbij ijskristallen sterk beginnen te groeien. Dit wordt thermal hysteresis (TH) genoemd. Anderzijds gaan ze rekristallisatie tegen, door gebruik te maken van ice recrystallization inhibition (IRI), een proces waarbij de eiwitten voorkomen dat kleine ijskristalletjes samenklonteren tot grotere brokken. Het onderlinge verband tussen deze twee activiteiten van antivries-eiwitten was lang onduidelijk.
Deze week heeft het internationale onderzoeksteam aangetoond dat er geen duidelijk verband is tussen de twee activiteiten en dat er ook significante verschillen zijn per eiwit. Dat betekent ook dat het, anders dan tot nu toe werd aangenomen, niet zo makkelijk is om vast te stellen hoe 'actief' een eiwit is. Soms is de TH-activiteit de belangrijkste factor, maar vaker blijkt juist de IRI-activiteit de bepalende factor te zijn. Dit botst met de heersende opvatting dat één eiwitactiviteit duidelijk dominant is. Daardoor hebben chemici mogelijk naar de verkeerde kandidaten gekeken om deze eiwitten kunstmatig na te bootsen.
Spectroscopie
In de afgelopen jaren is Konrad Meister (postdoc in de groep van AMOLF-directeur Huib Bakker) erin geslaagd om met behulp van ultrasnelle spectroscopietechnieken te bestuderen hoe de antivries-eiwitten de groei van ijskristallen verhinderen. Hij is op verschillende expedities naar Antarctica geweest om, samen met het onderzoeksteam onder leiding van Arthur DeVries (University of Illinois), de vissen te vangen.
In 2015 ontving Konrad Meister een Marie Sklodowska-Curie Actie subsidie (165.000 euro) voor zijn onderzoek naar antivries-eiwitten.
Referentie
Blocking rapid ice crystal growth through nonbasal plane adsorption of antifreeze proteins,
doi: 10.1073/pnas.1524109113